Анализ крови и мочи на содержание амилазы при подозрении на

Анализ крови и мочи на содержание амилазы при подозрении на

С какой целью проводится определение альфа-амилазы в крови и в моче?

Амилаза представляет собой фермент, активно участвующий в пищеварении. Она расщепляет сложные углеводы, в основном, крахмал, до мальтозы и глюкозы. Основная часть амилазы в организме вырабатывается поджелудочной железой и слюнными железами. Незначительные ее количества образуются в железистой ткани кишечника, яичниках.

Уровень амилазы в крови в норме постоянный, он не зависит от количества принятой пищи. Из изомеров амилазы наибольшее клиническое значение имеет альфа-амилаза. Именно по количеству альфа-амилазы судят о нарушении функций органов, участвующих в ее образовании. Активность амилазы в моче напрямую зависит от ее концентрации в крови.

Когда выполняют определение уровня альфа-амилазы?

Изменение уровня амилазы в организме может наблюдаться при патологии органов, участвующих в ее образовании, и некоторых других органов, тесно связанных с первыми в функциональном отношении.

Какие врачи назначают, и где можно сделать анализы крови и мочи на альфа-амилазу?

Анализ на содержание альфа-амилазы обычно назначают терапевты, гастроэнтерологи, эндокринологи, хирурги, врачи-инфекционисты.

Исследование уровня альфа-амилазы в крови и в моче можно выполнить в биохимических лабораториях диагностических центров и лечебных учреждений.

Что является материалом для исследования, как правильно подготовиться и собрать материал?

Материалом для исследования являются кровь и моча. Для анализа используют венозную кровь. Забор крови производят натощак в день исследования.

Мочу для анализа собирают в течение суток. Ее следует хранить в холодильнике, а перед направлением на анализ перемешать и отобрать порцию 50 мл в специальный контейнер. Также необходимо измерить и записать общее количество мочи, выделенной за сутки. Собирать мочу при необходимости можно и в течение более короткого времени (нескольких часов). При этом фиксируют время начала и окончания сбора материала и общее количество собранной мочи, затем ее перемешивают и отливают 50 мл для анализа.

Результаты исследований в норме

Значения альфа-амилазы в норме: в крови – 20–120 единиц в литре, в моче – 1–17 единиц в час.

Клиническое значение метода

Определение значений амилазы в крови и моче используется врачами многих специальностей с целью диагностики различной патологии, а также для дифференциальной диагностики заболеваний, протекающих со схожей клинической симптоматикой.

Повышение уровня амилазы наблюдается при патологических процессах в поджелудочной железе. К ним относятся острый и хронический панкреатиты, кисты, опухоли и травмы поджелудочной железы.

Часто причиной повышенного уровня фермента становятся дискинезии желчевыводящих путей, камни желчного пузыря и протоков, опухоли желчевыделительной системы. Вследствие нарушения оттока желчи и попадания ее в панкреатический выводной проток развивается воспалительный процесс в поджелудочной железе (билиарный панкреатит).

Незначительное повышение уровня амилазы может быть вызвано воспалительным процессом в слюнных железах при паротите, однако этот показатель не является основным в диагностике данной инфекции. Еще менее значима роль желез слизистой оболочки кишечника. При тотальном его поражении вирусными кишечными инфекциями может наблюдаться повышение ферментативной активности амилазы.

Снижение этого показателя отмечается при недостаточности поджелудочной железы при панкреонекрозе (отмирании ткани железы), сахарном диабете, после оперативных вмешательств (например, частичного удаления поджелудочной железы), при муковисцидозе.

Информация размещена на сайте только для ознакомления. Обязательно необходима консультация со специалистом.
Если вы нашли ошибку в тексте, некорректный отзыв или неправильную информацию в описании, то просим вас сообщать об этом администратору сайта.

Отзывы размещенные на данном сайте являются личным мнением лиц их написавших. Не занимайтесь самолечением!

источник

Исследование альфа амилазы врачи назначают в основном для диагностика панкреатита. Однако этот анализ может дать ценную информацию и в случае других заболеваний. Что показывает повышение α-амилазы в крови или моче? Нужно ли беспокоиться, если этот показатель выходит за рамки нормы, а симптомов никаких нет?

Это фермент, который расщепляет и помогает переваривать сложные углеводы – гликоген и крахмал(«amylon» в переводе с греческого – крахмал). Производится она в основном экзокринными железами — слюнными и поджелудочной, небольшое количество производится железами яичников, маточных труб и легких. Основная масса этого фермента содержится именно в пищеварительных соках: в слюне и панкреатическом секрете. Но небольшая концентрация присутствует и в сыворотке крови, так как клетки любых органов и тканей постоянно обновляются.

В крови содержится две фракции α-амилазы:

  • панкреатическая (Р-фракция) – 40% общей амилазы;
  • слюнная (S – тип)- 60%.

Однако исследование отдельных фракций амилазы проводят редко, только по специальным показаниям. Чаще всего достаточно определить общую амилазу. В сочетании с клиническими симптомами ее повышение подтверждает диагноз острого панкреатита.

Это самое распространенное показание для данного анализа. Амилаза в данном случае будет повышена именно за счет панкреатической фракции. Молекула ее небольшая и хорошо фильтруется через почечные канальцы, поэтому при повышении ее содержания в крови, она будет повышена и в моче (альфа амилазу в моче принято называть диастазой).

Ферменты – это белки, которые катализируют расщепление каких-либо сложных веществ. Активность их измеряется обычно в МЕ (международных единицах). За 1 МЕ активности фермента принимается такое его количество, которое катализирует расщепление 1 мкмоль вещества за 1 минуту в стандартных условиях.

В качестве расщепляемого субстрата при определении активности амилазы раньше применялся крахмал, в качестве индикатора – йод (который, как известно, окрашивает крахмал в синий цвет). Чем менее интенсивная окраска субстрата после взаимодействия его с исследуемой сывороткой – тем большая активность амилазы в ней.

Сейчас используются современные спектрофотометрические методы.

Нормальные показатели альфа амилазы у взрослых женщин и мужчин не отличаются и в среднем составляют 20-100 МЕ/л, в моче – 10-124 МЕ/л. Однако в разных лабораториях нормы могут отличаться.

У детей выработка этого фермента намного ниже. Альфа амилаза у новорожденных детей продуцируется в незначительных количествах, по мере роста и развития системы пищеварения синтез ее возрастает.

Альфа амилаза, норма содержания в крови по возрасту

Возраст Общая альфа амилаза Панкреатическая амилаза
Новорожденные До 8 Ед/л 1-3 Ед/л
Дети до 1 года 5-65 Ед/л 1-23 Ед/л
1 год- 70 лет 25-125 Ед/л 8-51 Ед/л
Старше 70 лет 20-160 Ед/л 8-65 Ед/л
  • При любых неясных болях в животе назначается этот анализ, в первую очередь для диагностики острого панкреатита (в 75% случаев этого заболевания обнаруживается многократно повышенный уровень фермента как в крови, так и в моче).
  • Для диагностики хронического панкреатита исследование этого фермента имеет меньшее значение: в этом случае альфа амилаза повышена намного реже. Более чем у половины пациентов ее уровень остается нормальным, а вот если исследовать фракции, то превышение активности Р-типа амилазы над S-типом даст большую пользу для диагностики хронического панкреатита.
  • Для уточнения диагноза паротита – воспаления слюнных желез. В этом случае в крови будет повышена S-фракция фермента.
  • Для контроля за лечением рака поджелудочной железы.
  • После операций в панкреатодуоденальной зоне.

Если происходит повреждение клеток поджелудочной или слюнной железы, содержимое их в больших количествах начинает всасываться в кровь, а также усиленно выводиться с мочой. Часть утилизируется в печени. При болезнях органов выделения (печени, почек) ее уровень также повышается.

  • Острый панкреатит. Повышенная альфа-амилаза определяется в самом начале приступа, достигает максимума через 4-6 часов и постепенно снижается через 3-4 дня. При этом уровень может превышать норму в 8-10 раз.
  • Обострение хронического панкреатита. При этом активность альфа амилазы увеличивается в 2-3 раза. (см. Лекарства при хроническом панкреатите).
  • Опухоли, камни, псевдокисты в поджелудочной железе.
  • Травма живота.
  • Состояние после операций на органах брюшной полости и забрюшинного пространства.
  • Приступ печеночной колики. При прохождении камня через общий желчный проток уровень фермента повышается в 3-4 раза, затем возвращается в норму через 48-72 часа.
  • Эпидемический паротит (свинка).
  • Бактериальный паротит.
  • Стоматит.
  • Невралгия лицевого нерва.
  • Сужение протока слюнной железы после лучевой терапии в области головы и шеи.
  • Почечная недостаточность – нарушается выведение амилазы почками, от этого она нарастает в крови.
  • Фиброз или цирроз печени с нарушением ее функции, так как клетки печени участвуют в метаболизме этого фермента.
  • Болезни кишечника: воспалительные процессы, кишечная непроходимость, перитонит. В результате этих состояний фермент усиленно всасывается в кровь.
  • Внематочная беременность.
  • Рак молочной железы.
  • Пневмония.
  • Туберкулез.
  • Рак легкого
  • Рак яичников.
  • Феохромоцитома.
  • Заболевания крови (миеломная болезнь).
  • Кетоацидоз при диабете.
  • Макроамилаземия – редкое врожденное состояние, когда амилаза образует соединения с крупными белками и поэтому не может фильтроваться почками.
  • Алкогольная интоксикация.
  • Прием некоторых лекарственных препаратов – глюкокортикоидов, опиатов, тетрациклина, фуросемида.

Выявление снижения этого фермента в крови имеет меньшую диагностическую ценность, чем повышение. Обычно такая ситуация свидетельствует о массивном некрозе продуцирующих секрет клеток поджелудочной железы при остром воспалении, или же уменьшением их количества при хроническом процессе.

Пониженная альфа амилаза в сыворотке может стать дополнительным критерием диагностики таких состояний:

  • Панкреонекроз.
  • Хронический панкреатит с выраженной ферментативной недостаточностью (у пациентов, длительно страдающих этим заболеванием).
  • Тяжелое течение гепатита.
  • Тиреотоксикоз.
  • Муковисцедоз – системное заболевание с поражением желез внешней секреции.

Снижение амилазы наблюдается при массивных ожогах, токсикозе беременных, сахарном диабете. Повышенный уровень холестерина и триглицеридов также может занижать показатели амилазы.

источник

Состояние здоровья человека зависит от многих причин. Оказывают влияние окружающая среда, экологические факторы, уровень жизни, питание. Острые случаи, хронически заболевания, подозрение на панкреатит – являются показаниями на проведение анализов. Проведя полное обследование можно определить, что именно в организме не так. Альфа-амилаза в крови – один из важных показателей, которые исследуются обязательно, сегодня мы узнаем что делать если она повышена или понижена.

Существует набор признаков, которые могут указывать на развитие или обострение сразу нескольких болезней. Понять, что это конкретно за заболевание, можно при помощи анализа на амилазу крови.

Амилаза – разлагает гликоген и крахмал до состояния мальтозы. Фермент гидролитический. Малая доля образуется в слюнных железах, большая часть – в поджелудочной железе. После синтеза поступает в ротовую полость или просвет двенадцатиперстной кишки и участвует в переваривании углеводов.

Выработка амилазы поджелудочной железой

Важная функция альфа-амилазы– получение простейших форм олигосахаридов. Для этого происходит расщепление крахмала. Из-за сложности структуры молекулы крахмала не всасываются в петлях кишечника. Из-за этого, от действий амилазы напрямую зависит то, насколько качественно впитываются углеводы из пищи.

Низкой амилазной активностью обладают яичники, тонкий и толстый кишечник, фаллопиевы трубы, печень.

В небольших количествах такой фермент крови присутствует практически во всех внутренних органах. В случае заболевания органов амилаза, входящая в их состав, начинает выделяться наружу. Таким образом она попадает в кровь.

Заболевания, кроме панкреатита, при которых уровень альфа-амилазы повышена: перитонит, перфоративная язва желудка, острый аппендицит, холецистит, постоперационный период после операций по вопросам порока сердца.

Болезни поджелудочной железы: панкреатит (острый, хронический, реактивный), кистозные образования, эпидемический паротит, закупорка протока поджелудочной железы, макроамилаземия, сахарный диабет, травматические поражения брюшной полости, опухоли яичников и легких, прерывание эктопической беременности, прием алкоголя, повреждения черепа.

Альфа-амилаза в крови при беременности, также имеет высокое содержание. Повышение показателя амилазы вызывает эпидемический паротит, которому чаще всего подвержены дети. В случае такого заболевания нарушается работа слюнных желез, этот процесс может спровоцировать попадание амилазы в кровь.

Повышение активности альфа-амилазы происходит быстро. При остром панкреатите через 4-6 часов после начала заболевания активность фермента увеличивается в 10, или даже 30 раз. Максимум достигается через 12 – 14 часов. Потом происходит быстрое снижение до уровня нормы альфа-амилазы. Показатель выравнивается на 2 – 6 день. Уровень повышения сывороточной амилазы не коррелирует с тяжестью панкреатита.

Фермент может образовывать крупные по размеру комплексы с иммуноглобулинами и другими белками плазмы (макроамилаза). Из-за этого она не проходит через почечные клубочки. Но при этом содержание фермента в сыворотке возрастает, а в моче наблюдается нормальная активность.

Для диагностики рака поджелудочной железы проведение данного анализа неинформативно. Альфа-амилаза в крови при этом остается нормальной, либо повышается незначительно.

В крови амилаза постоянно циркулирует. Железистые панкреатические клетки выделяют фермент. По всем сосудам он разносится с кровью. Частичное обезвреживание фермента происходит в печени. Почечный фильтр пропускает через себя те части фермента, которые не успели разрушиться. Там он концентрируется и накапливается, и выводится с мочой. Данный механизм положен в основу проведения анализов различных биологических жидкостей.

На результаты анализа крови не влияет альфа-амилаза, вырабатываемая слюнными железами. Активность ее намного меньше.

Определить уровень фермента можно с помощью биохимических исследований:

  • анализа мочи для выяснения уровня фермента в моче (анализ на диастазу);
  • анализа крови (на альфа-амилазу).

Активность мочи выше, чем амилазная активность плазмы крови. При сравнении одинковых объемов жидкости фермент находится в моче в более концентрированном состоянии. В лабораторных условиях способ анализа мочи используется чаще, чем биохимический анализ крови. Кроме того, забор крови более сложная процедура, требующая других клинических условий.

Кровь берут натощак утром. Кровь используется венозная. Если случай сложный – забор производится срочно, при этом учитывается объем съеденной пищи и время суток.

По результатам анализов крови выясняется, повышена альфа-амилаза или понижена, и принимается решение о проведении лечения.

В каждой лаборатории могут использоваться различные реагенты, поэтому результаты анализов могут быть неоднозначны. Следует обращать внимание на единицы измерения, указанные в анализах.

Норма альфа-амилазы в крови у детей: 3,3-8,9 мг/(с·л), или 0-220 Ед/л. У взрослых на литр крови содержится от 25 до 100 единиц. Показатели у мужчин и женщин одинаковы, с возрастом возможно повышение показателя до 70 единиц.

Панкреатическая амилаза содержится в объеме не более 50 единиц. Следует учитывать, что прием лекарств влияет на результаты анализов.

Крайне редко бывает понижение активности амилазы в крови.

При любом виде гепатита наблюдается понижение уровня амилазы

Показатели амилазы крови ниже нормы наблюдаются при ряде заболеваний, среди которых:

  • полное, а также частичное разрушение поджелудочной железы из-за панкреонекроза;
  • протекание в поджелудочной железе онкологических процессов. При этом практически не сохраняютсяв наличии клетки с нормальными функциями;
  • резекции поджелудочной железы. Частичное удаление или полное удаление дают понижение результата;
  • муковисцидоз – генетическое нарушение, в следствие которого нарушается ферментативная активность поджелудочной железы;
  • гепатит С (острая или хроническая форма). Происходящее нарушение углеводного обмена приводит к повышению нагрузки на ферментативные органы, и на амилазу в том числе. Некоторое время поджелудочная продолжает вырабатывать нормальное количество фермента. Дальше начинает замедляться процесс синтезирования альфа-амилазы. Именно это и отражается в анализе крови.

Если уровень альфа-амилазы повышен, то начинается восстановление всегда со строгого соблюдения принципов диеты. Только таким способом снижается нагрузка на пищеварительную систему.

Полезные продукты для нормализации амилазы

Рацион питания полностью исключает употребление жареных и острых блюд, кофе, копченостей, алкоголя, выпечки. Курение наносит огромный удар всему организму. Поэтому курение также попадает под запрет. В меню должны быть полезные продукты, с повышенным содержанием клетчатки. Рацион должен быть дробным.

Обычно диета дополняется медицинскими препаратами. Лечение снимает острые симптомы повышенной и пониженной альфа-амилазы. Далее следует период восстановления.

Ухудшение самочувствия или обострение хронических заболеваний требуют немедленного обследования врачом. Высокие концентрации фермента подлежат консультации гастроэнтеролога. Не стоит надеяться на скрытые мощности организма и откладывать визит к врачу.

источник

Альфа-амилаза (диастаза) – это фермент, осуществляющий гидролитическое расщепление полисахаридов до декстринов, мальтозы и глюкозы. Конечные продукты действия амилазы не дают цветной реакции с йодом. Наиболее богаты амилазой поджелудочная и слюнные железы. Амилаза секретируется в кровь, главным образом, из этих органов.

Плазма крови человека содержит преимущественно амилазу двух типов: панкреатическую и слюнную, третий тип амилазы – крупная или макроамилаза. С мочой выделяется, в основном, панкреатическая амилаза, что является одной из причин, почему определение амилазы в моче более информативно, чем в крови для оценки функционального состояния поджелудочной железы. Считают, что 65% амилазной активности мочи обусловлено панкреатической амилазой, в то время, как 60% амилолитической активности сыворотки обеспечивается амилазой слюнных желез. При остром панкреатите панкреатическая амилаза увеличивается в сыворотке до 89%, а в моче до 92% без изменения показателей амилазы слюнных желез.

Активность амилазы в крови и моче подвергается значительным изменениям в течение дня, а также отмечены индивидуальные различия. Колебания активности амилазы вызывают необходимость ее исследования в суточной моче для оценки функции поджелудочной железы.

Существующие методы определения активности α-амилазы делятся на 2 группы:

1. Метод конечной точки – основан на определении остатка нерасщепленного крахмала по степени интенсивности его реакции с йодом (метод Каравея).

α-амилаза сыворотки крови – 16-30 г/ч*л

1. Сыворотка крови не должна быть гемолизирована.

2. Условия проведения опыта имеют большое значение, в частности точное время инкубации 5 минут, поэтому не рекомендуется проводить одновременное исследование более 5 сывороток.

3. Определение активности α-амилазы в моче проводится аналогично определению в крови, однако при гиперамилазурии рекомендуется разводить мочу с последующим пересчетом.

4. На активность α-амилазы влияют лекарственные препараты – антибиотики, обезболивающие, а также алкоголь.

Повышение активности амилазы, главным образом, встречается при заболеваниях поджелудочной железы.

При остром панкреатите активности фермента в крови и моче увеличивается более чем в 10 раз. Гиперамилаземия наступает непосредственно после начала заболевания, достигает максимума к 12-24 часам, после чего активность фермента быстро снижается и приходит к норме на 2-6 день. Обычно, гипрамилазурия длится дольше, чем увеличение активности фермента в сыворотке, поэтому на 2-3 день после болевого приступа более информативно определять активность α-амилазы в моче.

При хроническом панкреатите, раке поджелудочной железы повышение активности фермента не столь значительное. Кроме того, может быть незначительное увеличение активности фермента при заболеваниях, сопровождающихся сходной клинической картиной с острым панкреатитом: остром аппендиците, перитоните, прободной язве желудка и т.д.

Следовательно, резко выраженная амилаземия позволяет отдифференцировать острый панкреатит от хронических заболеваний поджелудочной железы, а также от других острых заболеваний брюшной полости.

Почти всегда амилаземия сопровождается амилазурией. Но определение активности амилазы мочи является менее точным показателем диагностики, т.к. выход амилазы в мочу связан с функцией почек. Незначительное повышение амилазы в крови при снижении ее уровня в моче можно объяснить нарушением выделительной функции почек.

Снижение амилазной активности наблюдается при некрозе поджелудочной железы, заболеваниях печени (гепатиты, циррозы), обширных ожогах, сахарном диабете, кахексии и т.д.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Сдача сессии и защита диплома — страшная бессонница, которая потом кажется страшным сном. 8693 —

| 7118 — или читать все.

195.133.146.119 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

источник

В крови и моче

Активность альфа-амилазы крови и мочи в течение суток (а также от од­ного дня к другому) значительно меняется. Кроме того, отмечены сущест­венные индивидуальные различия этих показателей у обследуемых без пато­логии органов пищеварения. Учитывая колебания экскреции альфа-амилазы с мочой, рекомендуется исследовать активность фермента в моче, со­бранной за сутки.

Изменение активности альфа-амилазы в крови и моче происходит при бе­ременности. Гиперамилаземия. Активность альфа-амилазы значительно возрастает при заболеваниях поджелудочной железы. При остром панкреатите активность фермента в крови и моче увеличивается в 10—40 раз. Гиперамилаземия наступает при начале заболевания, достигает максимума через 12—24 ч после развития, затем быстро снижается и приходит к норме на 2-6-е сут.

Активность фермента может быть повышена при ряде заболеваний, имею­щих сходную клиническую картину с острым панкреатитом, а именно: остром аппендиците, перитоните, перфоративной язве желудка и двенадцатиперстной кишки. У больных с перитонитом увеличение амилазной активности является следствием развития образующих амилазу бактерий. Обычно активность фермента при указанных патологических состояниях повышается в 3—5 раз.

К заболеваниям, вызывающим сравнительно незначительную гиперамилаземию непанкреатического происхождения (т.е. без непосредственного по­ражения самой поджелудочной железы), относят холецистит, холелитиаз, со­стояние, связанное с разрывом желчного пузыря, заболевания почек, почечную не­достаточность, метастазирование раковой опухоли в легкие, поражение слюн­ных желез с обтурацией их протоков (ясная клиническая картина паротита поз­воляет легко объяснить гиперамилаземию), простатит, черепно-мозговую трав­му, травматический шок, ожоги, пневмонии, диабетический кетоацидоз, преры­вание беременности, послеоперационный период.

Активность альфа-амилазы в сыворотке крови повышается также при пер­форации пищевода, язве желудка, гастрите, острой кишечной непроходимости, ишемии и инфаркте тонкой кишки, перитоните, разрыве трубы при внематоч­ной беременности, сальпингите, аневризме аорты.

Основными причинами гиперамилаземии являются: нарушение оттока се­кретов из желез (продуцентов альфа-амилазы), повышение проницаемости гистогематического барьера в железах, некрозы ткани, нарушение выделения фермента через почечный фильтр.

Гиперамилаземию вызывают некоторые другие гормоны и многие фармако­логические препараты, в основном средства, приводящие к сокращению сфинктера Одди: адреналин, гистамин, секретин, фуросемид, салицилаты, ан­тикоагулянты, морфин, пантопон, опий, кодеин, тетрациклин, а также алко­голь.

Несмотря на то, что гиперамилаземия почти постоянно сопровождаетсяги-перамилазурией, определение активности альфа-амилазы мочи не всегда может служить точным показателем диагностики, так как выход амилазы в мочу связан с функцией почек. К тому же почки выделяют из крови только 24% секретированной пищеварительными железами амилазы.

Исследование активности альфа-амилазы в суточной моче — более надеж­ный биохимический тест выявления заболевания поджелудочной железы, чем исследование, базирующееся на анализировании разовой ее порции. После того как активность альфа-амилазы крови после приступа панкреатита воз­вратится к норме, она может оставаться повышенной в моче до 7 сут.

Коэффици­ент «активность альфа-амилазы крови/активность альфа-амилазы мочи» слу­жит показателем функциональной полноценности почечного фильтра.

Гипоамилаземчя в клинической практике встречается редко. Она отмечает­ся у больных с заболеваниями печени (гепатитами, циррозами), злокачествен­ными опухолями (особенно при наличии метастазов в печень), обширными ожогами, кожи, сахарным диабетом, гипотиреозом, общим расстройством пи­тания, падением массы тела, кахексией, а также под влиянием интоксикации (например, при токсикозе беременных). Снижение активности альфа-амила-зы чаще всего свидетельствует о недостаточности экзокринной функции под-желудочной железы. К уменьшению активности фермента приводит введение в организм цитратов и оксалатов.

Определение общей активности лактатдегидрогеназы

Лактатдегидрогеназа (L-лактат; НАД-оксидоредуктаза,КФ 1.1.1.27) — гликолитический (цитозольный цинксодержащий) фермент (молекулярная масса 135 000 Д), обратимо катализирующий окисление L-лактата в пировиноградную кислоту. Непременный участник данной реакции — окисленный никотинадениндинуклеотид, используемый в качестве кофактора фермента, играю­щего роль акцептора водорода.

Реакция, катализируемая лактатдегидрогеназой, может быть представлена в следующем виде:

СНзСНОНСОО»+НАД+ Лактатдегидрогеназа СНзСОСОО’+НАД • Н+Н+

Фермент широко распространен в организме человека. По степени убыва­ния активности энзима органы и ткани могут быть расположены в следующем порядке: почки, сердце, скелетные мышцы, поджелудочная железа, селезенка, печень, легкие, сыворотка крови. В последней обнаружено несколько различ­ных белков (изоэнзимов), обладающих каталитическими свойствами этого фермента. Изменения в строении белковой части изоферментов обусловлива­ют их различные физико-химические свойства (в частности, неодинаковую электрофоретическую подвижность в агаровом, крахмальном, полиакриламид-ном и других гелях).

В плазме (сыворотке) крови выявлено пять изоэнзимов лактат-дегидроге-назы – ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГз, ЛДГ4, ЛДГ5, — располагающихся в геле в порядке убывания их электрофоретической подвижности.

Каждый из изоэнзимов представляет собой тетрамер, образованный субъ­единицами Н и М. Установлено, что фракция ЛДГ1 происходит в основном из ткани сердца, ЛДГ5 — из печени. ЛДГ в цитоплазме клеток и сыворотке крови представлена 5 изоферментами.

Субъединица М обнаруживается главным образом в тканях с анаэробным метаболизмом, в то время как субьединица Н присутствует в тканях с преобла­данием аэробных процессов. Методом электрофореза на носителях удается разделить все 5 изоферментов ЛДГ, которые в сыворотке крови здоровых людей представительству­ют в следующем процентном отношении: ЛДГ; (14—26%), ЛДГ^ (29—39%), ЛДГз (20-26%), ЛДГ4 (8-16%), ЛДГз (6-16%) — В.Н.Титов с соавт. (1988).

Лактатдегидрогеназа содержится не только в плазме, но и в значительном количестве в эритроцитах крови, поэтому сыворотка, используемая для анали­за, должна быть свежей, без следов гемолиза.

Методы определения общей активности ЛДГ подразделяются на две ос­новные группы: 1) кинетические, базирующиеся на оптическом тесте Варбур-га (оптическом эффекте, связанном с превращением НАД в НАД • Н, и на­оборот) и 2) методы, в которых определяется количество образовавшегося продукта или потребляемого субстрата после фиксированного инкубационно­го периода (методы конечной точки).

Работа №32 Колориметрический динитрофенилгидразиновый метод определения активности лактатдегидрогеназы в сыворотке крови (по Севелу и Товареку)

Принцип метода. L-лактат в щелочной среде в присутствии ЛДГ сыворот­ки и добавленного НАД окисляется в пируват. По степени его образования и судят об активности фермента.

1. 0,45 моль/л раствора молочнокислого натрия. В мерную колбу емкостью 100 мл вносят 5 мл молочной кислоты концентрации 800 г/л ийи 10 мл молочной кислоты концентрации 400 г/л и нейтрализуют ее 2 н раствором едкого натра до слабощелочной реакции с рН 7,5 (при пользовании фенолфталеином должна развиться слабо-розовая окраска). Объо м дово­дят дистиллированной водой до метки.

2. 0,03 моль/л раствора пирофосфорнокислого натрия, рН 8,8. В мерную колбу емкостью 500 мл вносят 6,69 г Na2 Р2O5 • Н2О, 50 мл диет» ллиро-ванной воды, смесь тщательно перемешивают и устанавливают) рН раствора 8,8 с помощью 1 н раствора НС1. Объем содержимого колбы дово­дят до метки дистиллированной водой. Реактив стабилен в течение ме­сяца при хранении в холодильнике.

3. Раствор НАД. 3 мг НАД (х. ч.) растворяют в 1 мл дистиллированной во­ды (из расчета 0,6 мг на пробу). Реактив стабилен 4 нед при хранении в холодильнике.

4. Раствор 2,4-динитрофенилгидразина. 19,8 мг 2,4-динитрофенилгидра-зина растворяют в небольшом объеме 1 н раствора соляной кислоты при нагревании смеси на водяной бане. После охлаждения доводят объем 1 н раствором соляной кислоты до 100 мл. На следующий день ре­актив фильтруют. Раствор хранят в посуде из темного стекла, он годен к употреблению в течение года.

5. 0,4 н раствор едкого натра.

6. 1 н раствор соляной кислоты.

7. Стандартный раствор пировинограднокислого натрия. 11 мг кристалличес­кого пировинограднокислого натрия растворяют в небольшом количестве дистиллированной воды, переносят в мерную колбу емкостью 100 мл и доливают объем раствора до метки дистиллированной водой. 1 мл раствор содержит 110 мкг пирувата натрия, что соответствует 88 мкг пировиноградной кислоты. Рабочий стандартный раствор готовят разведением основного в 10 раз дистиллированной водой. В 1 мл рабочего раствора 8,8 мкг пировиноградной кислоты.

Ход определения. 0,1 мл сыворотки, разведенной 1:2, смешивают с 0,3 мл раствора НАД и прогревают 5 мин при 37° С. Затем добавляют 0,8 мл раствора пи фосфорнокислого нагрия и 0,2 мл раствора молочнокислого натрия, предварительно прогретых при 37°С. Смесь инкубируют при 37°С в течение 15 мин час же после инкубации в пробу доливают 0,5 мл раствора 2,4-динитpoфeнилгидразина и выдерживают ее 20 мин при комнатной температуре. Затем вносят 5мл раствора едкого натра, содержимое пробирки перемешивают и через 10 мин

измеряют абсорбцию в области длин волн 500—560 нм, например на ФЭКе с зеле­ным светофильтром в кювете с толщиной слоя 10 мм. Регистрируют показатели оптической плотности исследуемой пробы, учитывая абсорбцию контрольной.

Контрольную пробу ставят так же, как опытную, но разведенную 1:2 сыво­ротку добавляют после инкубации смеси. Рассчитывают активность фермента по калибровочному графику. Активность лактатдегидрогеназы выражают в ммоль пировиноградной кислоты, образовавшейся при инкубации 1 л сыво­ротки в течение 1 ч при 37°С.

Чтобы получить данные для построения калибровочного графика, необхо­димо сделать следующее. Из рабочего стандартного раствора пировиноград­нокислого натрия приготовить ряд разведений (табл.2). Затем в пробирки прилить по 0,5 мл раствора 2,4-динитрофенилгидразина. Далее стандартные пробы обработать так же, как опытные.

При постановке контрольной пробы в пробирку вносят 0,6 мл дистиллиро­ванной воды, 0,8 мл раствора пирофосфата и 0,5 мл раствора 2,4-динитрофе­нилгидразина. Далее пробу обрабатывают аналогично опытной.

Для нахождения показателей активности лактатдегидрогеназы в размерности «ммоль пировиноградной кислоты на 1 л сыворотки за 1 ч инкубации при 37°С» количество мкмоль пировиноградной кислоты в стандартной пробе умножают на коэффициент 120 или количество мкг пировиноградной кислоты — на 1,41.

Для выражения активности фермента в единицах новой размерности мож­но применять и другую формулу:

Активность лактатдегидрогеназы в ммоль/(ч • л) = С • 120: 88,

где С — количество мкг пировиноградной кислоты в пробе, 120 — коэффи­циент пересчета мкг пировиноградной кислоты в мг, 88 — фактор пересчета показателей из «мг» в ммоль.

При построении калибровочного графика на оси абсцисс откладывают значения активности фермента, выраженные в размерности, ммольДч • л) и представленные в последней графе таблице 33. Прямолинейная зависимость между концентрацией пировиноградной кислоты и оптической плотностью сохраняется от 0 до 10 ммоль/(ч • л).

Данные к построению калибровочного графика

Рабочий андарт- ный раствор пирувата, мл Раствор пи­ рофосфорно­ кислого на­- трия, мл Дистил­- лирован-­ ная вода, мл Содержание пировиноградной кислоты в стандартной пробе Активность ЛДГ: ммоль пировино­ градной кислоты на 1 л сыворотки за 1 ч инкубации
мкг мкмоль
0,1 0,8 0,5 0,88 0,01 1,2
0,2 0,8 0,4 1,76 0,02 2,4
0,4 0,8 0,2 3,52 0,04 4,8
0,6 0,8 5,28 0,06 7,2
0,8 0,6 7,04 0,08 9,6

Нормальные величины активности общей ЛДГ в сыворотке крови — от 0 8 до

1. Сыворотка крови не должна быть гемолизирована.

2. Для исследования лучше использовать свежую сыворотку.

3. Щавелевоуксусную плазму употреблять не рекомендуется, так как соли щавелевой кислоты ингибируют фермент.

Пользуясь данным методом, можно исследовать имочевина-стабильную фракцию ЛДГ.

Принцип метода основывается на свойстве мочевины почти на 100% инги-бировать активность ЛДГз. При параллельном определении активности общей ЛДГ рассчитывают процент содержания стабильной к мочевине фракции.

Реактивы. Те же, что и в предыдущем методе. Дополнительно используют раствор мочевины, приготовленный на 0,03 моль/л раствора пирофосфорно-кислого натрия (14,4 г мочевины вносят в 100 мл раствора пирофосфорнокис-лого натрия, рН 8,8).

Ход определения активности общей и мочевиностабильной фракции ЛДГ отличается такими особенностями:

1. В методике исследования активности мочевиностабильной фракции ЛДГ применяется раствор пирофосфата натрия, содержащий мочевину

2. При выполнении первого этапа метода 0,1 мл сыворотки, разведенной 1:2, тщательно смешивают с 0,08 мл раствора пирофосфорнокислого на­трия,содержащего мочевину, и с 0,3 мл раствора НАД. Преинкубацию проводят в течение 1 ч при + 25°С, закрыв пробирку крышкой. Затем в пробирку добавляют 0,2 мл раствора молочной кислоты и инкубиру смесь 15 мин при +37°С.

3.В методике определения общей активности ЛДГисключают этап пр варительного прогревания раствора при температуре 37°С и после сливания реактивов комнатной температуры сразу же приступают к инкубации смеси в течение 15 мин при температуре 37°С.

В остальном метод не отличается от описанного выше. Расчет сводите установлению процентного содержания мочевиностабильной ЛДГ по отношению к общей.

В нормемочевиностабильная ЛДГ состава 25-36% от общей ЛДГ.

источник

Процесс пищеварения представляет собой механическую и химическую обработку пищи. Сложные органические вещества, которые человек получает с продуктами питания, расщепляются до простых составляющих. Эти биохимические реакции проходят с участием пищеварительных ферментов, которые являются катализаторами. Фермент амилаза обеспечивает расщепление сложных углеводов. Его название происходит от «amilon», что при переводе с греческого означает «крахмал».

Расщепление углеводов происходит в ротовой полости и двенадцатиперстной кишке. Амилаза – это пищеварительный фермент, который расщепляет полисахариды до олигосахаридов, а затем до моносахаридов. Другими словами, под действием активного вещества сложные углеводы (например, крахмал) распадаются на простые составляющие (например, до глюкозы). Небольшое количество вещества вырабатывается слюнными железами, кишечником, печенью, почками, легкими, жировой тканью, маточными трубами. Поджелудочная секретирует основное количество фермента.

Молекулы полисахаридов имеют сложную структуру, плохо всасываются тонким кишечником. Процесс переваривания сложных углеводов (полисахаридов) под действием амилазы начинается уже при попадании пищи в рот, поэтому крахмалистые продукты (картофель, рис, хлеб) необходимо тщательно пережевывать, чтобы хорошо смочить слюной. Это значительно облегчает их переваривание начальным отделом тонкого кишечника. Под действием амилазы метаболизм сложных углеводов ускоряется, улучшается их усвоение.

Фермент имеет несколько названий – α-амилаза, диастаза, панкреатическая. Существуют разновидности: альфа, бета, гамма. Организм человека синтезирует только альфа-амилазу. Это общий показатель пищеварительного фермента. От него отличают панкреатическую амилазу. Она вырабатывается поджелудочной железой, которая относится к железам внутренней секреции. Ее гормоны и ферменты попадают не только в кишечник, но и в кровь. Биохимический анализ крови (или мочи) определяет два показателя: панкреатическую и α-амилазу.

Нарушение обменных процессов, воспаления разного происхождения вызывают изменения состава крови. Амилаза крови преимущественно определяется при подозрениях на острый или хронический панкреатит (воспаление поджелудочной). Приступы заболевания сопровождаются болью вокруг пупка, тошнотой, позывами на рвоту, повышением температуры. Отклонения от норм уровня фермента вызывают опухоли, камни в протоках поджелудочной железы.

Показатели фермента нарушаются при сахарном диабете, гепатитах, эпидемическом паротите (свинке), воспалительном процессе брюшной полости (или перитоните) Для биохимического анализа утром на тощий желудок делается забор венозной крови. Для получения достоверных результатов накануне нельзя употреблять острую и жирную пищу, алкоголь. Необходимо исключить физические и эмоциональные перегрузки.

При нормальном пищеварении жидкая часть крови содержит около 60% альфа-амилазы и 40% панкреатической. На активность фермента влияет время суток. Ночью амилаза менее активна, поэтому у любителей ночного приема пищи велик риск развития панкреатита. Для диагностики патологий определяющее значение имеет определение уровня фермента в плазме и сыворотке крови. Почками выделяется панкреатическая амилаза, поэтому с помощью анализа выявляют проявления панкреатита на поздних стадиях.

Венозная кровь для проведения исследования отправляется в лабораторию в течение часа. Для определения­ ферментного уровня недопустимо длительное простаивание взятого материала. При отсутствии условий для проведения анализа после отделения сгустка сыворотка замораживается и тестируется позже. Методики определения фермента отличаются и зависят от используемого реактива, поэтому бланк анализа содержит информацию об установленных показателях и допустимых нормах.

Диагностическое значение имеет динамика уровня фермента. На определенных стадиях заболевания количество фермента за 6-12 часов может увеличиться в 30 раз. После острого состояния показатели нормализуются за 2-6 суток. В случае если за 5 дней ферментные показатели остаются высокими, говорят о прогрессировании воспалительного процесса и высоком риске развития тотального панкреонекроза.

Биохимический анализ крови на содержание фермента выполняет любая биохимическая лаборатория. Он показывает содержание условных единиц пищеварительного фермента в 1 литре крови. Концентрация вещества зависит от возраста пациента. Норма фермента в крови не зависит от половой принадлежности:

источник

Альфа-амилаза панкреатическая мочи – изофермент общей амилазы, концентрация которого увеличивается при поражении поджелудочной железы. Определение уровня P-амилазы в моче выполняется вместе с анализами на общую амилазу (сыворотка, моча) и панкреатическую (сыворотка). Результаты востребованы в гастроэнтерологической практике, применяются для диагностики и мониторинга состояния пациентов с панкреатитом, а также с вирусным гепатитом, раком поджелудочной железы, нарушениями работы почек. Для анализа необходимо собрать мочу утром натощак. Определение активности амилазы панкреатической выполняется кинетическим колориметрическим методом. В норме полученные значения не превышают 800 Ед/л. Готовность результатов анализа составляет 1 рабочий день.

Альфа-амилаза панкреатическая мочи – изофермент общей амилазы, концентрация которого увеличивается при поражении поджелудочной железы. Определение уровня P-амилазы в моче выполняется вместе с анализами на общую амилазу (сыворотка, моча) и панкреатическую (сыворотка). Результаты востребованы в гастроэнтерологической практике, применяются для диагностики и мониторинга состояния пациентов с панкреатитом, а также с вирусным гепатитом, раком поджелудочной железы, нарушениями работы почек. Для анализа необходимо собрать мочу утром натощак. Определение активности амилазы панкреатической выполняется кинетическим колориметрическим методом. В норме полученные значения не превышают 800 Ед/л. Готовность результатов анализа составляет 1 рабочий день.

Альфа-амилаза панкреатическая в моче является одним из биохимических показателей, отражающих активность фермента в утренней порции материала. Особенность данного теста – высокая специфичность при диагностике нарушений поджелудочной железы, в частности панкреатита. В организме человека фермент амилаза представлен двумя формами: альфа-амилазой слюнных желез и панкреатической, выделяемой клетками поджелудочной железы. Последняя присутствует в составе панкреатического сока и участвует в пищеварении тонкого отдела кишечника. Основная ее функция – катализ расщепления сложных сахаров, а именно гликогена, амилопектина и амилозы до простых углеводов – мальтозы, глюкозы. Переваривание крахмала происходит в полости рта при участии амилазы слюнных желез.

Обычно количество амилазы панкреатической в моче небольшое. Из-за того, что ткани поджелудочной железы постоянно обновляются, фермент попадает в плазму крови. Так как его молекулы очень маленькие, они в неизменном виде проходят по почечным канальцам в мочу. Увеличение концентрации амилазы панкреатической в плазме и в моче свидетельствует о том, что клетки поджелудочной железы повреждены. Чаще всего причиной этого становится панкреатит, в более редких случаях – травма органа, обструкция или блокировка выводящего протока опухолевым новообразованием, конкрементом. Уровень амилазы слюнных желез в таких случаях остается нормальным.

В клинико-лабораторных условиях биологическими материалами для определения уровня альфа-амилазы панкреатической могут быть моча, сыворотка крови, плевральная и асцитическая жидкость. При проведении анализа мочи собирают ее утреннюю среднюю порцию. Ферментативно-колориметрический метод исследования является наиболее распространенным. Полученные данные широко используются в гастроэнтерологии и хирургии.

Тест на альфа-амилазу панкреатическую в моче показан пациентам с острой и хронической формой панкреатита. Он назначается при жалобах на приступообразную интенсивную или продолжительную ноющую абдоминальную боль, отдающую в спину, часто под лопатку, на приступы тошноты и рвоты, высокую температуру, а также при изменениях в общем анализе мочи и крови, характерных для воспалительного процесса. Поражение поджелудочной железы подтверждается, когда активность этой формы фермента оказывается повышенной, а количество амилазы слюнных желез остается нормальным. Другими показаниями для выполнения исследования являются заболевания слюнных желез, легких и яичников. Так, у пациентов с эпидемическим паротитом и слюннокаменной болезнью определяется высокая активность общей альфа-амилазы, а уровень панкреатической формы не изменяется. Как вспомогательный метод диагностики данный анализ может быть назначен при муковисцидозе, опухоли и кисте поджелудочной железы, тупых травмах живота.

Анализ на амилазу панкреатическую в моче оказывается неинформативным при макроамилаземии, а также при нарушении фильтрующей функции почек. В первом случае происходит укрупнение молекул фермента за счет образования комплексов с протеинами плазмы, в результате чего они не проходят через почки и остаются в крови. При почечной недостаточности амилаза также не поступает в мочу. В обоих случаях активность фермента в крови растет, а в моче снижается и не отражает наличие патологии поджелудочной железы. Ограничением теста является то, что при низком гемоглобине, высоком билирубине и триглицеридах результаты оказываются ложно повышенными, а при наличии анормальных липидов в крови, характерном для 20% пациентов с острой формой панкреатита, – ложно заниженными. К достоинствам анализа на амилазу панкреатическую в моче относятся его специфичность и чувствительность. Результаты позволяют за короткий срок с высокой точностью определить наличие панкреатита.

При определении уровня альфа-амилазы панкреатической в моче биоматериалом является ее средняя порция, собранная с утра, сразу после пробуждения. Сдать материал в лабораторию необходимо в течение нескольких часов после сбора. Подготовка включает в себя отказ от жирной, острой и копченой пищи за сутки до исследования, от алкоголя – за 2 недели. Период голода должен составлять не менее 4 часов, оптимально – 8-12, пить чистую воду можно без ограничений. В течение суток до сбора мочи стоит сократить физическую нагрузку, избегать эмоционального напряжения. За 7-10 дней до анализа нужно сообщить лечащему врачу о принимаемых лекарственных средствах, чтобы по необходимости они были отменены.

Сбор материала выполняется с утра после предварительного туалета наружных половых органов. В стерильный контейнер собирается средняя порция мочи, первая и последняя сливаются в унитаз. В течение 2-3 часов материал нужно доставить в лабораторию. Наиболее распространен ферментативный колориметрический метод исследования. Его суть в том, что при взаимодействии амилазы панкреатической с реагентами образуется окрашенный раствор, активность фермента пропорциональна интенсивности окраски. Вся процедура анализа вместе с подготовкой результатов осуществляется течение 1 дня.

При исследовании мочи нормальным считается уровень амилазы панкреатической не более 350 ME/л. Однако эти значения могут немного отличаться, так как зависят от характеристик реагентов и особенностей оборудования, используемого в конкретной лаборатории. Для точной интерпретации полученные показатели нужно сопоставить с указанными в графе «референсные значения» на бланке результатов. Также стоит помнить, что в первые два месяца жизни активность амилазы панкреатической в моче низкая, лишь к 10-12 месяцам она достигает значений общей нормы. Физиологическое повышение уровня фермента наблюдается при беременности (без токсикоза), при употреблении алкоголя, жирных, копченых, соленых и острых продуктов питания. Правильная подготовка к процедуре исследования позволяет получить максимально достоверные результаты.

Основной причиной повышения уровня альфа-амилазы панкреатической в моче является острая форма панкреатита. При данной патологии количество фермента увеличивается в несколько раз и составляет до 90% от общей амилазы. Рост его концентрации в моче происходит в первые 6-48 часов после приступа и остается неизменным до 7-10 дней, в то время как в сыворотке показатели нормализуются спустя 3-5 дней. Умеренное повышение показателей наблюдается у пациентов с хроническим панкреатитом. Длительное течение заболевания приводит к повреждению органа, и в дальнейшем количество фермента уменьшается.

Другими причинами повышения уровня альфа-амилазы панкреатической в моче являются: злокачественное новообразование поджелудочной железы, обструкция панкреатического протока, перекрытие его просвета конкрементами или опухолью. При этих заболеваниях определяется значительное увеличение количества фермента. Кроме этого, повышенные значения анализа определяются у пациентов с заболеваниями, которые вторично вовлекают поджелудочную железу в патологический процесс. К таким заболеваниям относятся сахарный диабет с кетоацидозом, воспаление печени, желчного пузыря и его протоков, кишечная непроходимость, язвенная болезнь желудка с прободением стенок. Выход амилазы панкреатической в кровоток, а затем и в мочу происходит при механическом повреждении поджелудочной железы или ее протока: при травме, операции, инвазивной диагностической процедуре. Временное повышение уровня фермента наблюдается при лечении каптоприлом, кортикостероидами, фуросемидом, ибупрофеном, опиатами и оральными контрацептивами.

Главной причиной понижения уровня альфа-амилазы панкреатической в моче является недостаточное функционирование поджелудочной железы. Оно может быть связано с панкреатэктомией – оперативным удалением органа, а также с длительными прогрессирующими заболеваниями, приводящими к повреждению большого количества клеток: хроническим панкреатитом (с панкреонекрозом), муковисцидозом, разрастанием злокачественной опухоли. Кроме этого, причиной пониженного уровня амилазы панкреатической в моче может быть нарушение ее фильтрации в почках, обусловленное макроамилаземией или почечной недостаточностью. Такие состояния обычно сопровождаются ростом активности сывороточного фермента.

Исследование мочи на амилазу панкреатическую является важной диагностической процедурой при определении острого и хронического панкреатита, а также других заболеваний поджелудочной железы. Если результаты выходят за рамки нормы, за установлением диагноза и назначением лечения необходимо обратиться к гастроэнтерологу. Чтобы избежать физиологического отклонения показателей от нормы, стоит сократить употребление алкоголя, а также блюд, приготовленных во фритюре или с помощью копчения, содержащих большое количество жира, специй. Для получения достоверных результатов анализа нужно выпивать достаточное количество жидкости, избегать обезвоживания, не допуская повышения концентрации мочи.

источник

Альфа-амилаза – это фермент, который расщепляет гликоген и крахмал на олигосахариды, дисахариды и моносахариды (мальтоза, глюкоза, декстрин). Существует два вида альфа-амилазы: панкреатический и слюнной. Панкреатическая альфа-амилаза образуется только в поджелудочной железе, а слюнная – в слюнных железах, кишечнике, печени, лёгких, яичниках, маточных трубах, почках, жировой ткани, предстательной железе.

В крови здоровых людей 40% составляет панкреатическая амилаза, а 60% — слюнная. Попадая в ротовую полость или в двенадцатиперстную кишку, амилаза расщепляет сложные углеводы пищи. Активность амилазы в крови зависит от приёма пищи, поэтому днём её уровень выше, чем ночью.

В мочу попадает в основном панкреатическая альфа-амилаза. В почках фермент фильтруется из крови в почечных клубочках, но 50% её реабсорбируется обратно почечным эпителием. Выведение альфа-амилазы с мочой увеличивается при остром панкреатите, при повреждении почечных канальцев, при диабетическом кетоацидозе, при протеинурии. При подозрении на хроническую гиперамилаземию (повышение уровня амилазы в крови) определение уровня альфа-амилазы помогает подтвердить или исключить диагноз, в частности увеличение содержания её в крови и нормальная концентрация в моче исключают данный диагноз.

Диагностика острого панкреатита.

Диагностика хронической гиперамилаземии.

Альфа-амилазу определяют в разовой порции мочи либо в суточной моче, последний анализ считается более точным.

Перед сбором мочи необходимо выполнить гигиенический туалет наружных половых органов. Накануне исследования не принимать лекарственные препараты (аспирин, фурагин, диуретики) без острой необходимости. Женщинам не следует сдавать мочу во время менструаций.

Сбор разовой мочи: опорожнить мочевой пузырь в заранее подготовленный стерильный контейнер или банку, плотно закрыть и доставить в лабораторию.

Сбор суточной мочи: в 6 часов утра пациент опорожняет мочевой пузырь в унитаз. После этого вся моча собирается в один контейнер (банку) в течение суток. Собранную мочу нужно хранить в холодильнике. На следующее утро вся суточная моча перемешивается, определяется её объем в мл. В отдельный контейнер отливают 20 мл мочи, которую и доставляют в лабораторию. Следует отметить и сдать с контейнером показатель суточного диуреза – общее количество мочи в миллилитрах, которое было выделено и собрано обследуемым в течение суток.

Утренняя разовая моча или суточная моча (20 мл).

Альфа-амилаза в разовой моче – 10-490 Ед/л.

Альфа-амилаза в суточной моче – до 600 Ед/л.

1. Острый панкреатит. Концентрация амилазы в моче увеличивается не раньше 7-10 часов с момента начала приступа. Поэтому в начале панкреатита информативен анализ крови, а не мочи на амилазу. Зато с мочой альфа-амилаза выделяется в течение 7 дней после приступа панкреатита. Это важно для поздней диагностики заболевания, когда клиническая картина становится менее выраженной.

4. Прободение язвы желудка или двенадцатиперстной кишки.

5. Кишечная непроходимость.

6. Тромбоз брыжеечных сосудов.

7. Рак поджелудочной железы.

8. Киста поджелудочной железы.

9. Обострение хронического гепатита.

10. Калькулёзный холецистит.

11. Паротит (воспаление слюнных желез).

13. Диабетический кетоацидоз.

15. Опухоли лёгких или яичников.

16. Почечная недостаточность.

17. Чрезмерное употребление спиртных напитков.

18. Приём лекарственных препаратов – сульфаниламиды, морфин, тиазидные диуретики (индапамид, гидрохлортиазид), пероральные контрацептивы.

3. Злокачественные опухоли печени или метастазы опухолей в печень.

4. Интоксикация при обширных ожогах кожи.

5. Увеличение функции щитовидной железы (тиреотоксикоз).

6. Некроз поджелудочной железы.

Выберите беспокоящие вас симптомы, ответьте на вопросы. Выясните, насколько серьезна ваша проблема и нужно ли обращаться к врачу.

Перед использованием информации, предоставляемой сайтом medportal.org, пожалуйста, ознакомьтесь с условиями пользовательского соглашения.

Сайт medportal.org предоставляет услуги на условиях, описанных в настоящем документе. Начиная пользоваться веб-сайтом Вы подтверждаете, что ознакомились с условиями настоящего Пользовательского соглашения до начала пользования сайтом, и принимаете все условия данного Соглашения в полном объеме. Пожалуйста, не пользуйтесь веб-сайтом, если Вы не согласны с данными условиями.

Описание услуги

Вся информация, размещённая на сайте, носит справочный характер, информация взята из открытых источников является справочной и не является рекламой. Сайт medportal.org предоставляет услуги, позволяющие Пользователю производить поиск лекарственных средств в данных, полученных от аптек в рамках соглашения между аптеками и сайтом medportal.org. Для удобства пользования сайтом данные по лекарственным средствам, БАД систематизируются и приводятся к единому написанию.

Сайт medportal.org предоставляет услуги, позволяющие Пользователю производить поиск клиник и другой информации медицинского характера.

Ограничение ответственности

Размещенная в результатах поиска информация не является публичной офертой. Администрация сайта medportal.org не гарантирует точность, полноту и (или) актуальность отображаемых данных. Администрация сайта medportal.org не несет ответственности за вред или ущерб, который Вы могли понести от доступа или невозможности доступа к сайту или от использования или невозможности использования данного сайта.

Принимая условия настоящего соглашения, Вы полностью понимаете и соглашаетесь с тем, что:

Информация на сайте носит справочный характер.

Администрация сайта medportal.org не гарантирует отсутствия ошибок и расхождений относительно заявленного на сайте и фактического наличия товара и цен на товар в аптеке.

Пользователь обязуется уточнить интересующую его информацию телефонным звонком в аптеку или использовать предоставленную информацию по своему усмотрению.

Администрация сайта medportal.org не гарантирует отсутствия ошибок и расхождений относительно графика работы клиник, их контактных данных – номеров телефонов и адресов.

Ни Администрация сайта medportal.org, ни какая-либо другая сторона, вовлеченная в процесс предоставления информации, не несет ответственности за вред или ущерб, который Вы могли понести от того, что полностью положились на информацию, изложенную на этом веб-сайте.

Администрация сайта medportal.org предпринимает и обязуется предпринимать в дальнейшем все усилия для минимизации расхождений и ошибок в предоставленной информации.

Администрация сайта medportal.org не гарантирует отсутствия технических сбоев, в том числе в отношении работы программного обеспечения. Администрация сайта medportal.org обязуется в максимально короткие сроки предпринять все усилия для устранения каких-либо сбоев и ошибок в случае их возникновения.

Пользователь предупрежден о том, что Администрация сайта medportal.org не несет ответственности за посещение и использование им внешних ресурсов, ссылки на которые могут содержаться на сайте, не предоставляет одобрения их содержимого и не несет ответственности за их доступность.

Администрация сайта medportal.org оставляет за собой право приостановить действие сайта, частично или полностью изменить его содержание, внести изменения в Пользовательское соглашение. Подобные изменения осуществляются только на усмотрение Администрации без предварительного уведомления Пользователя.

Вы подтверждаете, что ознакомились с условиями настоящего Пользовательского соглашения , и принимаете все условия данного Соглашения в полном объеме.

Рекламная информация, на размещение которой на сайте имеется соответствующее соглашение с рекламодателем, имеет пометку «на правах рекламы».

источник



Источник: kochnevka.ru


Добавить комментарий